螺距最新进展_a-螺旋的特征是什么(2024年12月教程归档)
蛋白质二级结构与功能详解 蛋白质的二级结构是指肽链中的主链通过氢键,形成有规则的卷曲和折叠,从而在一维方向上呈现出周期性结构的构象。这种结构类型包括螺旋、折叠、转角和无规卷曲。 1️⃣ 螺旋:肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,通常是右手螺旋结构。螺旋通过链内氢键维持,每个氨基酸残基的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基的酰胺氮形成氢键。典型的右手螺旋结构半径为0.23nm,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 2️⃣ 折叠:折叠片的构象通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间的氢键维持。 3️⃣ 转角:连接蛋白质分子中的二级结构(螺旋和折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2至16个氨基酸残基。 4️⃣ 无规卷曲:泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。 ꠨白质的常见功能包括催化和转化功能、信号转导功能、运输功能、结构和支持功能、运动功能、防卫和保护功能、贮存功能以及支架或衔接功能等。 1️⃣ 催化和转化功能:例如酶促反应,酶不仅是代谢反应的催化剂,还是代谢反应的调节元件。酶催化其他分子变化和转化也是信息流的一个重要组成部分。 2️⃣ 信号转导功能:如蛋白激酶、磷酸化酶激酶是细胞溶胶中信号转导的主体;许多信号分子,如类固醇激素、红细胞生成素等也触发转导过程。 3️⃣ 运输功能:例如摄取葡萄糖进入细胞的葡糖转运蛋白;如血液中转运各种脂溶性维生素的运载蛋白,运输各类脂质的载脂蛋白等。 4️⃣ 结构和支持功能:结构蛋白质多数是不溶性的纤维状蛋白质,如构成毛发、角、蹄、甲的角蛋白和存在于骨、结缔组织、腱、软骨和皮中的无弹性而高强度的胶原蛋白。 5️⃣ 运动功能:如肌细胞中的肌肉蛋白,是作为肌肉收缩和细胞游动基础的收缩和游动蛋白质;马达蛋白质,如动力蛋白、驱动蛋白以及肌球蛋白的头片(马达结构域),这些蛋白质实际上是一类机械-化学酶,能把ATP贮存的化学能转变为发生收缩和游动的机械能。
𑠨白质四级结构的奥秘 𑊨白质,作为生命活动中不可或缺的分子,其结构复杂且多样。为了更好地理解蛋白质的结构,我们将其分为四个主要层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。 一级结构:这是蛋白质的基本框架,指的是肽链中氨基酸的排列顺序。如果蛋白质是结合蛋白,还包括共价连接的辅基部分。 二级结构:在二级结构中,多肽链通过氢键形成有规则的局部结构,如、叠、璥无规卷曲。这些结构为蛋白质的三维构象提供了基础。 三级结构:这一级结构涉及多肽链通过非共价力(如疏水相互作用、静电相互作用等)折叠成具有特定走向的完整球状实体。 ⠥级结构:这是蛋白质的最高层次,指的是由具有三级结构的亚基通过非共价力(如范德华力、氢键等)彼此缔合形成的寡聚蛋白质。 在四级结构中,每一级都有其独特的特征,尤其是二级结构中的。经典的右手螺旋结构具有螺距为0.54nm的特点,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 通过了解这些结构层次,我们可以更深入地理解蛋白质的功能和相互作用,为生物化学和分子生物学的研究提供基础。
生物化学知识点详解:蛋白质结构与功能 6. 蛋白质的螺旋结构是由同一肽链的C-H键和N-H键间的氢键维持的,螺距为0.54nm,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升的高度为0.15nm。天然蛋白质分子中的螺旋大都属于右手螺旋。 7. 蛋白质的主要元素组成包括C、H、O、N、S,其中比较恒定的元素为C、H、O、N,平均比例为C:54%、H:7%、O:23%、N:15%。 简答题: 1. 堨白质的变性作用和复性作用是什么?变性后哪些性质会发生改变? 变性作用:在某些因素的影响下,蛋白质分子的空间构象被破坏,导致其性质和生物活性改变的现象。 复性作用:变性后的蛋白质在适当条件下恢复原有构象和生物活性的过程。 性质变化: 生物活性丧失 理化性质改变(溶解度降低、结晶能力丧失、分子形状改变、粘度增加、光学性质改变) 生物化学性质改变(分子结构伸展松散,易被蛋白酶解) 2. ️♂️ 蛋白质有哪些重要功能? 生物催化作用:酶是蛋白质,具有催化能力,新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。 结构蛋白:有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。 运输功能:如血红蛋白具有运输氧的功能。 收缩运动:收缩蛋白(如肌动蛋白和肌球蛋白)与肌肉收缩和细胞运动密切相关。 激素功能:动物体内的激素许多是蛋白质或多肽,是调节新陈代谢的生理活性物质。 免疫保护功能:抗体是蛋白质,能与特异抗原结合以清除抗原的作用,具有免疫功能。 贮藏蛋白:有些蛋白质具有贮藏功能,如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。 接受和传递信息:生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。 控制生长与分化:有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。 毒蛋白:能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白,如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。 3. 蛋白质的螺旋结构有何特点? 多肽链主链绕中心轴旋转,形成棒状螺旋结构,每个螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm。 螺旋结构的稳定主要靠链内氢键,每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C=O形成氢键。 天然蛋白质的螺旋结构大都为右手螺旋。 4. 简述蛋白质变性作用的机制。 维持蛋白质空间构象稳定的作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。
蛋白质二级结构的奥秘 蛋白质的二级结构是生物化学中的一项重要概念,它指的是蛋白质内部某段肽链骨架的空间结构。这种结构不涉及氨基酸残基侧链的构象,而是关注于肽链本身的折叠方式。二级结构的形成基础是肽键中的N原子与羰基之间的p- 𑨽应,这使得肽键具有一定的双键性质,不再是自由旋转的单键。 螺旋:这是蛋白质二级结构中最常见的一种。在螺旋中,螺旋呈顺时针方向,每圈螺旋需要3.6个氨基酸残基,螺距约为0.54纳米。每个肽键的-NH-与第四个肽键的-CO-形成氢键,这些氢键的方向与螺旋长轴平行,从而维持了螺旋的稳定性。在20种基本氨基酸中,丙氨酸(Ala)、谷氨酸(Glu)、亮氨酸(Leu)和甲硫氨酸(Met)是螺旋中的常见氨基酸。 折叠:这种结构表现为舒展的锯齿状片层,通常由5-8个氨基酸残基构成。片层的氨基酸残基侧链交替分布在片层的上下方。片层与片层之间可以平行排列,也可以通过回折呈反平行走向,并通过层间的氢键维持稳定。 转角:这种结构通常由4个氨基酸残基组成,第一个残基的-CO-与第四个残基的-NH-形成氢键。第二个氨基酸残基通常是脯氨酸(Pro),而甘氨酸(Gly)、天冬氨酸(Asp)、天冬酰胺(Asn)和丝氨酸(Ser)也是转角中的常见氨基酸残基。含有5个及以上氨基酸残基的转角被称为环。 𑠦 规卷曲:这种结构没有确定的规律,肽链中的侧链相互作用较小,使得无规卷曲容易受到溶剂分子的碰撞而扭曲。然而,这种大柔性结构往往出现在酶的活性部位和一些蛋白质的功能区,具有一定的生物学意义。 超二级结构与模体:由于非极性氨基酸间的相互作用,螺旋之间、折叠之间以及螺旋与折叠之间在空间上相互靠近形成有规则的组合,称为超二级结构。常见的超二级结构有𑣀、。具体的表现形式有螺旋-转角-螺旋、链-转角-链、链-转角-螺旋-转角-链等。锌指结构是一种独特的超二级结构,常见于能与DNA或RNA结合的蛋白质中。锌指结构由1个螺旋和2个反向平行的折叠组成,形似手指;锌离子位于其围成的空腔中,与N-端的2个Cys和C端的2个His配位形成稳定的四面体结构。
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【版权声明】内容转摘请注明来源:http://hz.bj.cn/post/%CE%B1%E8%9E%BA%E6%97%8B%E8%9E%BA%E8%B7%9D.html 本文标题:《螺距最新进展_a-螺旋的特征是什么(2024年12月教程归档)》
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